PKB

PKB
Proteína kinasa B 1
Otros nombres Serina/treonina proteína kinasa RAC-alfa
HUGO 391
Símbolo PKB
Datos genéticos
Código de gen AKT1
Tipo de gen Gen codificante
Locus Cr. 14 q32.32-q32.33
Estructura/Función proteica
Tamaño 480 (aminoácidos)
Bases de datos
Número EC 2.7.11.1
Entrez 207
OMIM 164730
RefSeq NM_001014431
UniProt P31749
Proteína kinasa B 2
Otros nombres Serina/treonina proteína kinasa RAC-beta
HUGO 392
Símbolo PKB beta
Datos genéticos
Código de gen AKT2
Tipo de gen Gen codificante
Locus Cr. 19 q13.1-q13.2
Estructura/Función proteica
Tamaño 481 (aminoácidos)
Bases de datos
Número EC 2.7.11.1
Entrez 208
OMIM 164731
RefSeq NM_001243027
UniProt P31751
Proteína kinasa B 3
Otros nombres Serina/treonina proteína kinasa RAC-gamma
HUGO 393
Símbolo PKB gamma
Datos genéticos
Código de gen AKT3
Tipo de gen Gen codificante
Locus Cr. 1 q44
Estructura/Función proteica
Tamaño 479 (aminoácidos)
Bases de datos
Número EC 2.7.11.1
Entrez 10000
OMIM 611223
RefSeq NM_001206729
UniProt Q9Y243

Las proteína kinasa B es una familia de proteínas codificadas en los humanos por 3 genes: AKT1, AKT2 y AKT3. Juegan un importante rol en la señalización celular en mamíferos. Estas enzimas pertenecen a la superfamilia de las serina/treonina proteína kinasas no específicas (EC 2.7.11.1).

Contenido

Tipos de proteína kinasa B

  • La AKT1 está involucrada en la sobrevida celular, en la inhibición de procesos apoptóticos, en la inducción de la vía de síntesis de proteínas y además es clave en la vía que guía a la hipertrofia del músculo esquelético (crecimiento de tejido). También la AKT1 está implicada como principal factor de muchos tipos de cáncer (fue originalmente reconocida como un oncogén en retrovirus transformantes).
  • La AKT2 es una importante molécula de señalización de la vía de señalización de Insulina (induce el transporte de glucosa).
  • El rol de la AKT3 aun no ha sido bien entendido.

Estructura y función

La proteína kinasa B posee dominios PH, dominio con homología a la Pleckstrina. Estos dominios se unen con alta afinidad a los fosfoinositoles. Así, los dominios PH de la proteína kinasa B se unen al PIP3 (fosfatidilinositol 3,4,5-trifosfato) y al PIP2 (fosfatidilinositol 3,4-bisfofato). Por ejemplo, al activarse un receptor acoplado a la proteína G o un receptor tirosina kinasa tal como un receptor de insulina (RI), activan a la PI3 kinasa (fosfoinositol 3-kinasa o PI3K) que va a fosforilar PIP2 para formar PIP3.[1]

Actualidad

Pacientes con diabetes tipo 2 han incrementado el riesgo cardiovacular y muestran anormalidades en la cascadas de coagulación. Estudios realizados por Gerrist en el 2010 en los que se investiga si hay un incremento en la síntesis del Factor tisular (TF) plaquetario que podría contribuir a un estado de hipercoagulación. Se encontraró que existía una interferencia en la vía de señalización intracelular de PI3K/PKB producida por aumentos en cAMP. La insulina es famosa por aumentar los niveles de cAMP en plaquetas e inhibir el splicing pre-mRNA de TF inducido por colágeno III y reduce la actividad de TF. Al caracterizar el mecanismo intra y extra celular que acopla la activación de la superficie a las síntesis de TF en adherencia plaquetaría. En individuos saludables, las síntesis de TF está inhibida por insulina pero en pacientes con diabetes tipo 2 esta inhibición está dañada. Entonces la síntesis del factor de tejido plaquetarío en diabetes tipo 2 es resistente a la inhibición por insulina.[2]

Enlaces externos

Referencias

  1. Liao and Hung, Am J Transl Res. 2(1):19-42. (2010)
  2. Gerrits et al. Diabetes (2010)

Wikimedia foundation. 2010.

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