Proteína chaperona

Vista cenital del complejo de las chaperonas GroES/GroEL bacterianas.

Las proteínas chaperonas son un conjunto de proteínas presentes en todas las células, muchas de las cuales son proteínas de choque térmico, cuya función es la de ayudar al plegamiento de otras proteínas recién formadas en la síntesis de proteínas. Estas chaperonas no forman parte de la estructura primaria de la proteína funcional, sino que sólo se unen a ella para ayudar en su plegamiento, ensamblaje y transporte celular a otra parte de la célula donde la proteína realiza su función. Los cambios de conformación tridimensional de las proteínas pueden estar afectados por un conjunto de varias chaperonas que trabajan coordinadas, dependiendo de su propia estructura y de la disponibilidad de las chaperonas.

Ejemplos de chaperonas moleculares

• Hsp60 (GroEL en Escherichia coli) es una proteína eucariótica de aproximadamente 60 kDa que tiene como función ayudar en el plegamiento de proteínas que han sido importadas al cloroplasto o mitocondria.

• Hsp70 (DnaK en E. coli) es una chaperona de aproximadamente 70 kDa. Las proteínas Hsp70 son ayudadas por las proteínas Hsp40 (DnaJ en E. coli), las cuales promueven la actividad y consumo de ATP en las Hsp70.

Hsp70 también actúan como chaperonas moleculares mitocondriales y en los cloroplastos de células eucariotas.

• Hsp90 (HtpG en E. coli). Chaperonas con un peso molecular de 90 kDa. Ellas presentan tres dominios importantes: uno para enlace al ATP, un dominio protéico y un dominio de dimerización.

• Hsp100 (de la familia ClpB en E. coli).

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