Dominio PX


Dominio PX

Dominio PX

Dominio PX de NADH oxidasa (p40phox), unido a un lípido.

El dominio PX es un dominio estructural de unión a fosfoinositidol involucrado en el marcado de proteínas de la membrana celular. Este dominio fue determinado por vez primera en los dominios p40phox y p47Phox de la NADPH oxidasa (phox hace alusión a "phagocytic oxidase").[1] [2] Fue también identificada en muchas otras proteínas involucradas en el tráfico de membranas, incluyendo nexinas, fosfolipasa D y fosfoinositidol 3-quinasa.

El dominio PX está estructuralmente conservado en eucariotas, aunque las secuencias aminoacídicas presentan muy poca similitud. Los dominios PX interactúan mayormente con fosfatidilinositol 3-fosfato.[3] [4] Sin embargo algunos de ellos se unen a ácido fosfatídico, fosfatidilinositol 3,4-bifosfato, fosfatidilinositol 3,5-bifosfato, fosfatidilinositol 4,5-bifosfato y fosfatidilinositol 3,4,5-trifosfato. El dominio PX también puede interaccionar con algunos otros dominios y proteínas.

Referencias

  1. Ponting CP (noviembre de 1996). «Novel domains in NADPH oxidase subunits, sorting nexins, and PtdIns 3-kinases: binding partners of SH3 domains?» Protein Sci.. Vol. 5. n.º 11. pp. 2353–7. PMC 2143296DOI 10.1002/pro.5560051122PMID 8931154.
  2. Wishart MJ, Taylor GS, Dixon JE (junio de 2001). «Phoxy lipids: revealing PX domains as phosphoinositide binding modules» Cell. Vol. 105. n.º 7. pp. 817–20. DOI 10.1016/S0092-8674(01)00414-7PMID 11439176.
  3. Karathanassis D, Stahelin RV, Bravo J, Perisic O, Pacold CM, Cho W, Williams RL (octubre de 2002). «Binding of the PX domain of p47(phox) to phosphatidylinositol 3,4-bisphosphate and phosphatidic acid is masked by an intramolecular interaction» EMBO J.. Vol. 21. n.º 19. pp. 5057–68. PMC 129041DOI 10.1093/emboj/cdf519PMID 12356722.
  4. Ago T, Kuribayashi F, Hiroaki H, Takeya R, Ito T, Kohda D, Sumimoto H (abril de 2003). «Phosphorylation of p47phox directs phox homology domain from SH3 domain toward phosphoinositides, leading to phagocyte NADPH oxidase activation» Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.. Vol. 100. n.º 8. pp. 4474–9. PMC 153580DOI 10.1073/pnas.0735712100PMID 12672956.
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