TOB1

Transductor de ERBB2, 1
Estructura tridimensional de la proteína TOB1.
HUGO	11979
Símbolo	TOB1
Símbolos alt.	APRO6, MGC104792, MGC34446, PIG49, TOB, TROB, TROB1
Datos genéticos
Locus	Cr. 17 q21.33
Bases de datos
Entrez	10140
OMIM	605523
PDB	2d5r
RefSeq	NP_005740
UniProt	P50616

TOB1 es una proteína codificada en humanos por el gen tob1.^{[1] [2] [3]}

TOB1 pertenece a la familia de proteínas anti-proliferativas tob/btg1, cuyos miembros se caracterizan por poseer la capacidad de regular la proliferación celular. Cuando TOB1 es expresado exógenamente, suprime el crecimiento celular en tejidos en cultivo. La proteína sufre fosforilación por una serina/treonina quinasa S6 ribosomal. La interacción de esta proteína con el producto del oncogén de la leucemia viral eritroblástica v-erb-b2 interfiere con la supresión del crecimiento. TOB1 inhibe la proliferación de linfocitos T y la transcripción de citoquinas y ciclinas. La proteína interacciona con SMAD2 y SMAD4 para potenciar sus actividades de unión al ADN. Esta interacción inhibe la transcripción de la IL-2 en células T.^[3]

Interacciones

La proteína TOB1 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:

• MARCKS^[4]
• RPS6KA1^[5]
• CNOT7^{[6] [7]}
• MAPK1^[8]
• MAPK9^[8]

Referencias

1. ↑ Matsuda S, Kawamura-Tsuzuku J, Ohsugi M, Yoshida M, Emi M, Nakamura Y, Onda M, Yoshida Y, Nishiyama A, Yamamoto T (Jul 1996). «Tob, a novel protein that interacts with p185erbB2, is associated with anti-proliferative activity». Oncogene 12 (4):  pp. 705–13. PMID 8632892. 
2. ↑ Ezzeddine N, Chang TC, Zhu W, Yamashita A, Chen CY, Zhong Z, Yamashita Y, Zheng D, Shyu AB (Oct 2007). «Human TOB, an antiproliferative transcription factor, is a poly(A)-binding protein-dependent positive regulator of cytoplasmic mRNA deadenylation». Mol Cell Biol 27 (22):  pp. 7791–801. doi:10.1128/MCB.01254-07. PMID 17785442. 
3. ↑ ^{a b} «Entrez Gene: TOB1 transducer of ERBB2, 1».
4. ↑ Jin Cho, S; La M, Ahn J K, Meadows G G, Joe C O (May. 2001). «Tob-mediated cross-talk between MARCKS phosphorylation and ErbB-2 activation». Biochem. Biophys. Res. Commun. (United States) 283 (2):  pp. 273–7. doi:10.1006/bbrc.2001.4773. ISSN 0006-291X. PMID 11327693. 
5. ↑ Suzuki, T; Matsuda S, Tsuzuku J K, Yoshida Y, Yamamoto T (Feb. 2001). «A serine/threonine kinase p90rsk1 phosphorylates the anti-proliferative protein Tob». Genes Cells (England) 6 (2):  pp. 131–8. ISSN 1356-9597. PMID 11260258. 
6. ↑ Funakoshi, Yuji; Doi Yusuke, Hosoda Nao, Uchida Naoyuki, Osawa Masanori, Shimada Ichio, Tsujimoto Masafumi, Suzuki Tsutomu, Katada Toshiaki, Hoshino Shin-ichi (Dec. 2007). «Mechanism of mRNA deadenylation: evidence for a molecular interplay between translation termination factor eRF3 and mRNA deadenylases». Genes Dev. (United States) 21 (23):  pp. 3135–48. doi:10.1101/gad.1597707. ISSN 0890-9369. PMID 18056425. 
7. ↑ Ikematsu, N; Yoshida Y, Kawamura-Tsuzuku J, Ohsugi M, Onda M, Hirai M, Fujimoto J, Yamamoto T (Dec. 1999). «Tob2, a novel anti-proliferative Tob/BTG1 family member, associates with a component of the CCR4 transcriptional regulatory complex capable of binding cyclin-dependent kinases». Oncogene (ENGLAND) 18 (52):  pp. 7432–41. doi:10.1038/sj.onc.1203193. ISSN 0950-9232. PMID 10602502. 
8. ↑ ^{a b} Maekawa, Momoko; Nishida Eisuke, Tanoue Takuji (Oct. 2002). «Identification of the Anti-proliferative protein Tob as a MAPK substrate». J. Biol. Chem. (United States) 277 (40):  pp. 37783–7. doi:10.1074/jbc.M204506200. ISSN 0021-9258. PMID 12151396.