YWHAE

Proteína epsilon 14-3-3
Estructura tridimensional de la proteína YWHAE.
HUGO	12851
Símbolo	YWHAE
Símbolos alt.	MDCR, MDS, KCIP-1, 14-3-3E, FLJ45465
Datos genéticos
Locus	Cr. 17 p13.3
Bases de datos
Entrez	7531
OMIM	605066
PDB	2br9
RefSeq	XP_001126863
UniProt	P62258

La proteína epsilon 14-3-3 (YWHAE) es una proteína codificada en humanos por el gen ywhae.^[1]

La proteína YWHAE pertenece a la familia de proteínas 14-3-3, las cuales se caracterizan por estar implicadas en la transducción de señales mediante su unión a proteínas que contengan fosfoserina. Esta familia de proteínas se encuentra altamente conservada en plantas y mamíferos y esta proteína en concreto presenta una similitud del 100% con el ortólogo de ratón. Presenta la capacidad de interaccionar con las fosfatasas CDCD25 y con las proteínas RAF1 e IRS1, sugiriendo un posible papel en diversas actividades bioquímicas relacionadas con la transducción de señales que da lugar a la división celular y a la regulación de la sensibilidad a insulina. También parece estar implicada en la patogénesis del cáncer de pulmón de células pequeñas.^[2]

Interacciones

La proteína YWHAE ha demostrado ser capaz de interaccionar con:

• CDC25B^{[3] [4]}
• Receptor de IGF-1^[5]
• NGFRAP1^[6]
• TGF-beta 1^[7]
• HERG^[8]
• c-Raf^{[9] [4]}
• NDEL1^[10]
• HDAC4^{[11] [12]}
• IRS1^[5]
• MAP3K3^[13]

Véase también

• Proteína 14-3-3

Referencias

1. ↑ Luk SC, Garcia-Barcelo M, Tsui SK, Fung KP, Lee CY, Waye MM (Dec 1997). «Assignment of the human 14-3-3 epsilon isoform (YWHAE) to human chromosome 17p13 by in situ hybridization». Cytogenet Cell Genet 78 (2):  pp. 105–6. PMID 9371399. 
2. ↑ «Entrez Gene: YWHAE tyrosine 3-monooxygenase/tryptophan 5-monooxygenase activation protein, epsilon polypeptide».
3. ↑ Mils, V; Baldin V, Goubin F, Pinta I, Papin C, Waye M, Eychene A, Ducommun B (Mar. 2000). «Specific interaction between 14-3-3 isoforms and the human CDC25B phosphatase». Oncogene (ENGLAND) 19 (10):  pp. 1257–65. doi:10.1038/sj.onc.1203419. ISSN 0950-9232. PMID 10713667. 
4. ↑ ^{a b} Conklin, D S; Galaktionov K, Beach D (Aug. 1995). «14-3-3 proteins associate with cdc25 phosphatases». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. (UNITED STATES) 92 (17):  pp. 7892–6. doi:10.1073/pnas.92.17.7892. ISSN 0027-8424. PMID 7644510. 
5. ↑ ^{a b} Craparo, A; Freund R, Gustafson T A (Apr. 1997). «14-3-3 (epsilon) interacts with the insulin-like growth factor I receptor and insulin receptor substrate I in a phosphoserine-dependent manner». J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 272 (17):  pp. 11663–9. doi:10.1074/jbc.272.17.11663. ISSN 0021-9258. PMID 9111084. 
6. ↑ Kimura, M T; Irie S, Shoji-Hoshino S, Mukai J, Nadano D, Oshimura M, Sato T A (May. 2001). «14-3-3 is involved in p75 neurotrophin receptor-mediated signal transduction». J. Biol. Chem. (United States) 276 (20):  pp. 17291–300. doi:10.1074/jbc.M005453200. ISSN 0021-9258. PMID 11278287. 
7. ↑ McGonigle, S; Beall M J, Feeney E L, Pearce E J (Feb. 2001). «Conserved role for 14-3-3epsilon downstream of type I TGFbeta receptors». FEBS Lett. (Netherlands) 490 (1-2):  pp. 65–9. doi:10.1016/S0014-5793(01)02133-0. ISSN 0014-5793. PMID 11172812. 
8. ↑ Kagan, Anna; Melman Yonathan F, Krumerman Andrew, McDonald Thomas V (Apr. 2002). «14-3-3 amplifies and prolongs adrenergic stimulation of HERG K+ channel activity». EMBO J. (England) 21 (8):  pp. 1889–98. doi:10.1093/emboj/21.8.1889. ISSN 0261-4189. PMID 11953308. 
9. ↑ Vincenz, C; Dixit V M (Aug. 1996). «14-3-3 proteins associate with A20 in an isoform-specific manner and function both as chaperone and adapter molecules». J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 271 (33):  pp. 20029–34. doi:10.1074/jbc.271.33.20029. ISSN 0021-9258. PMID 8702721. 
10. ↑ Toyo-oka, Kazuhito; Shionoya Aki, Gambello Michael J, Cardoso Carlos, Leventer Richard, Ward Heather L, Ayala Ramses, Tsai Li-Huei, Dobyns William, Ledbetter David, Hirotsune Shinji, Wynshaw-Boris Anthony (Jul. 2003). «14-3-3epsilon is important for neuronal migration by binding to NUDEL: a molecular explanation for Miller-Dieker syndrome». Nat. Genet. (United States) 34 (3):  pp. 274–85. doi:10.1038/ng1169. ISSN 1061-4036. PMID 12796778. 
11. ↑ Miska, E A; Langley E, Wolf D, Karlsson C, Pines J, Kouzarides T (Aug. 2001). «Differential localization of HDAC4 orchestrates muscle differentiation». Nucleic Acids Res. (England) 29 (16):  pp. 3439–47. doi:10.1093/nar/29.16.3439. PMID 11504882. 
12. ↑ Grozinger, C M; Schreiber S L (Jul. 2000). «Regulation of histone deacetylase 4 and 5 and transcriptional activity by 14-3-3-dependent cellular localization». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. (UNITED STATES) 97 (14):  pp. 7835–40. doi:10.1073/pnas.140199597. ISSN 0027-8424. PMID 10869435. 
13. ↑ Fanger, G R; Widmann C, Porter A C, Sather S, Johnson G L, Vaillancourt R R (Feb. 1998). «14-3-3 proteins interact with specific MEK kinases». J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 273 (6):  pp. 3476–83. doi:10.1074/jbc.273.6.3476. ISSN 0021-9258. PMID 9452471.